Quand la chimie éclaire l’art et l’archéologie

Artéfacts Egypte Antique. Musée archéologique de Turin.
ARZ, CC BY

Armelle Charrié, Université de Strasbourg

Cet article est publié dans le cadre du colloque « Transmission » organisé par l’Université de Strasbourg et l’IUF, qui se tiendra les 28, 29 et 30 mai prochains, et dont nous sommes partenaires.


Une modeste trace de colle sur un flacon ancien, un vernis invisible sur un tableau, quelques cheveux sur la tête d’une momie… Autant d’indices organiques présents sur des objets du patrimoine qui sont susceptibles d’être analysés afin d’en savoir plus sur l’histoire de l’art ou des découvertes archéologiques. Il s’agit de récolter des informations essentielles à des questions cruciales en sciences humaines : quelles étaient la culture, l’économie, l’organisation des sociétés anciennes ? Comment se sont-elles adaptées à leur environnement ? Comment leur savoir s’est-il transmis ? La discipline qui documente ces questions est appelée archéométrie biomoléculaire.

Les scientifiques réalisent à cet effet des analyses chimiques grâce à une technique appelée spectrométrie de masse adaptée au contexte archéométrique. Il s’agit d’identifier précisément la structure des molécules présentes dans le matériel. L’échantillon étudié devient ainsi un document pouvant être lu comme on consulterait un texte ancien. Une empreinte moléculaire constituée de molécules diagnostiques va lui être associée. Elle va non seulement permettre de caractériser les substances naturelles présentes et le processus de fabrication du matériau, mais également permettre de s’informer sur les conditions environnementales. De plus, cette caractérisation fine rend possible l’évaluation des degrés de préservation et l’identification des processus d’altération : ainsi, ces données conduisent à une meilleure conservation et restauration des objets.

Etudier les premiers adhésifs

Une des possibilités offertes par ces analyses est l’étude des adhésifs anciens. La technologie de ces matériaux synthétiques, les premiers à avoir été produits par des humains, remonte au moins à 200 000 ans. Nos ancêtres ont su utiliser les ressources naturelles à leur disposition et les transformer afin d’obtenir un matériau collant. L’identification des substances naturelles ainsi que celle des procédés de fabrication reposent sur l’analyse chimique. Il existe en fait une grande variété d’adhésifs dont les recettes se sont transmises au fil du temps. Par exemple, sur le site d’Elands Bay Cave, en Afrique du Sud, un adhésif déposé sur un outil en quartz d’environ 8 000 ans permettant son emmanchement ainsi qu’un autre sur une coquille d’œuf d’autruche datée du Xe siècle apr. J.-C. permettant de seller un bouchon ont été découverts. L’analyse a montré dans les deux cas la présence de résine de Podocarpus, un arbre local. Dans cette même région, de l’ocre ou des cristaux de quartz sont parfois ajoutés pour améliorer les propriétés du matériau.

À différentes époques plus ou moins proches de nous et dans des lieux divers, d’autres adhésifs posent les mêmes questions. Ainsi, sur le camp fortifié de la « Cité d’Affrique » (à Messein dans l’est de la France) occupé entre le VIe et le IVe siècle av. J.-C., deux classes de matériaux inconnus ont été collectés : des agrégats libres sans morphologie apparente et des traces de résidus noirs dans des cabochons de fibules en bronze. Les analyses ont révélé une composition similaire de tous les échantillons avec la présence de molécules mettant en lumière un brai de bouleau, un goudron obtenu par chauffage contrôlé d’écorces de cet arbre. Cette identification apporte une preuve supplémentaire d’une activité de confection de fibules sur le site. Les agrégats libres sont en fait des « boulettes d’adhésifs », des réserves destinées à une utilisation future. Le résidu dans le cabochon de fibule correspond, quant à lui, à un adhésif déposé par les artisans métallurgistes/joailliers afin de fixer un élément de décoration (corail par exemple).

Fibules trouvées sur le site de la Cité d’Affrique.
G.Garitan/Wikipedia, CC BY-SA

Analyse de protéines

Une autre possibilité d’analyse concerne l’étude de fibres kératinisées anciennes, domaine dans lequel le Laboratoire de Spectrométrie de Masse des Interactions et des Systèmes (LSMIS–UMR 7140) est pionnier. Il s’agit là de travailler sur les protéines, un nouveau champ scientifique très prometteur. Excepté pour les colles au collagène, peu d’études sont pour l’instant dédiées aux protéines, leur chimie étant très différente et bien plus complexe que d’autres molécules organiques. J’ai développé au LSMIS une technique novatrice pour l’étude des fibres kératinisées anciennes. Ces dernières peuvent être retrouvées telles quelles (cheveux, poils, plumes) ou transformées sous forme de lainages, textiles ou feutrines. La stratégie analytique repose sur les techniques de la protéomique développée en biologie pour l’analyse des protéines par spectrométrie de masse. Mais la nature archéologique des objets étudiés impose de travailler encore pour minimiser les quantités engagées et pouvoir identifier des protéines dégradées.

Ce fragment de textile de la Chine antique peut être étudié grâce à la protéomique.
British Museum/Wikimedia

The ConversationCes études permettent déjà d’identifier l’origine biologique d’un poil, c’est-à-dire l’animal dont il est issu ce qui au niveau historique est très important. Le cheveu constitué à 95 % de kératines a un intérêt certain puisqu’il rend possible le suivi temporel de différentes molécules le long de sa fibre. Cette propriété est déjà utilisée en science criminalistique pour le suivi des drogues et toxines. L’analyse du cheveu ne nécessite pas de prélèvements invasifs comme ceux réalisés pour les os et les dents, sources de collagène par exemple pour les datations au radiocarbone. Cependant, il est important de pouvoir connaître le degré de préservation des fibres kératinisées car il va conditionner la fiabilité des résultats qui seront obtenus par d’autres techniques d’analyse. Il faut donc étudier les modifications post-traductionelles (modifications qui apparaissent sur la structure de la protéine après son expression dans l’organisme) à la recherche de marqueurs d’altération. Ce point constitue le défi des travaux actuels. Une étude de cheveux de momies où l’on travaille sur la structure des kératines en est un exemple en cours.

Armelle Charrié, Chimiste, spécialiste d’achéométrie biomoléculaire, Université de Strasbourg

La version originale de cet article a été publiée sur The Conversation.

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